Muster handlungsvollmacht 54 hgb

28 juillet 2020 - 6 minutes read

Wenn Sauerstoff an den Eisenkomplex bindet, bewirkt es, dass sich das Eisenatom wieder in Richtung der Mitte der Ebene des Porphyrinrings bewegt (siehe Bewegungsdiagramm). Gleichzeitig wird die Imidazol-Seitenkette des Histidinrückstands, der am anderen Pol des Eisens interagiert, in Richtung des Porphyrinrings gezogen. Diese Wechselwirkung erzwingt die Ebene des Rings seitlich nach außen zum Tetramer und induziert auch eine Belastung in der Proteinhelix, die das Histidin enthält, wenn es sich näher am Eisenatom bewegt. Dieser Stamm wird auf die verbleibenden drei Monomere im Tetramer übertragen, wo er eine ähnliche Konformationsänderung an den anderen Häme-Stellen induziert, so dass die Bindung von Sauerstoff an diese Stellen einfacher wird. Die Konzentrationen von Oxy- und Desoxyhämoglobin können kontinuierlich, regional und nichtinvasiv mit NIRS gemessen werden. [98] [99] [100] [101] [102] NIRS kann sowohl am Kopf als auch an den Muskeln verwendet werden. Diese Technik wird häufig für die Forschung in z.B. Elite-Sporttraining, Ergonomie, Rehabilitation, Patientenüberwachung, Neonatalforschung, funktionelle Gehirnüberwachung, Gehirncomputer-Schnittstelle, Urologie (Blasenkontraktion), Neurologie (Neurovaskuläre Kopplung) und vieles mehr eingesetzt. Frühe Postulate von bio-anorganischen Chemikern behaupteten, dass die Möglichkeit #1 (oben) richtig sei und dass Eisen im Oxidationszustand II existieren sollte.

Diese Schlussfolgerung schien wahrscheinlich, da der Eisenoxidationszustand III als Methemoglobin, wenn nicht von Superoxid begleitet. O2, um das Oxidationselektron zu « halten », war dafür bekannt, dass Hämoglobin nicht in der Lage war, normales Triplet O2 zu binden, wie es in der Luft auftritt. Es wurde daher angenommen, dass Eisen als Fe(II) blieb, wenn Sauerstoffgas in der Lunge gebunden war. Die Eisenchemie in diesem früheren klassischen Modell war elegant, aber die erforderliche Anwesenheit des diamagnetischen, hochenergetischen, singlet Sauerstoffmoleküls wurde nie erklärt. Es wurde klassisch argumentiert, dass die Bindung eines Sauerstoffmoleküls Hochspineisen(II) in einem Oktaederfeld von Starkfeldliganden platzierte; Diese Änderung des Feldes würde die Kristallfeldspaltungsenergie erhöhen, wodurch sich die Elektronen des Eisens in die Low-Spin-Konfiguration paaren, die in Fe(II) diamagnetisch wäre. Diese erzwungene Low-Spin-Paarung wird in der Tat gedacht, um in Eisen passieren, wenn Sauerstoff bindet, aber nicht genug, um Eisen Änderung in der Größe zu erklären. Die Extraktion eines zusätzlichen Elektrons aus Eisen durch Sauerstoff ist erforderlich, um sowohl die geringere Größe des Eisens als auch den beobachteten erhöhten Oxidationszustand und die schwächere Bindung von Sauerstoff zu erklären. Hämoglobin hat eine quaternäre Struktur, die für viele Kugelproteine mit mehreren Untereinheiten charakteristisch ist.

[38] Die meisten Aminosäuren in Hämoglobin bilden Alpha-Helices, und diese Helices sind durch kurze nicht-helische Segmente verbunden. Wasserstoffbindungen stabilisieren die Spiralabschnitte innerhalb dieses Proteins und verursachen Attraktionen innerhalb des Moleküls, wodurch sich jede Polypeptidkette in eine bestimmte Form faltet. [39] Die quaternäre Struktur des Hämoglobins stammt aus seinen vier Untereinheiten in etwa einer tetraedrischen Anordnung. [38] Die Langzeitkontrolle der Blutzuckerkonzentration kann durch die Konzentration von Hb A1c gemessen werden. Die direkte Messung würde viele Proben erfordern, da der Blutzuckerspiegel im Laufe des Tages stark schwankt. Hb A1c ist das Produkt der irreversiblen Reaktion von Hämoglobin A mit Glukose. Eine höhere Glukosekonzentration führt zu mehr Hb A1c. Da die Reaktion langsam ist, stellt der Hb A1c Anteil den Glukosespiegel im Blut dar, der über die Halbwertszeit der roten Blutkörperchen gemittelt wird, beträgt in der Regel 50–55 Tage. Ein Hb A1c Anteil von 6,0% oder weniger zeigen eine gute langfristige Glukosekontrolle, während Werte über 7,0% erhöht sind. Dieser Test ist besonders nützlich für Diabetiker. [103] Einige Norythroidzellen (d. h.

andere Zellen als die rote Blutkörperchenlinie) enthalten Hämoglobin. Im Gehirn, Dazu gehören die A9 dopaminergen Neuronen in der Substantia nigra, Astrozyten in der Großhirnrinde und Hippocampus, und in allen reifen Oligodendrozyten. [12] Es wurde vorgeschlagen, dass Hämoglobin im Gehirn in diesen Zellen die « Speicherung von Sauerstoff ermöglichen kann, um einen homöostatischen Mechanismus unter anoxischen Bedingungen bereitzustellen, was besonders wichtig für A9-DA-Neuronen ist, die einen erhöhten Stoffwechsel mit einem hohen Bedarf an Energieproduktion aufweisen ». [12] Es wurde weiter darauf hingewiesen, dass « A9 dopaminergen Neuronen ein besonderes Risiko darstellen können, da sie neben ihrer hohen mitochondrialen Aktivität unter intensivem oxidativem Stress stehen, der durch die Produktion von Wasserstoffperoxid durch Autoxidation und/oder Monoaminoxidase (MAO)-vermittelte Deamination von Dopamin und die anschließende Reaktion von zugänglichem Eisen verursacht wird, um hochgiftige Hydroxylradikale zu erzeugen ». [12] Dies könnte das Risiko dieser Zellen für Degeneration bei Parkinson erklären. [12] Das Hämoglobin-abgeleitete Eisen in diesen Zellen ist nicht die Ursache für die postmortale Dunkelheit dieser Zellen (Ursprung des lateinischen Namens, substantia nigra), sondern ist auf Neuromelanin zurückzuführen.